Stellenwert einzelner Aminosäuren in der Ernährung

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Aminosäuren sind die Grundbausteine aller Eiweiße und eiweißähnlichen Substanzen. Allen Aminosäuren gemein ist eine feste Grundstruktur. Variabel ist hingegen die Art der Seitenkette, die für die speziellen Aufgaben und Funktionen der Aminosäuren verantwortlich ist. Die Bezeichnungen leiten sich häufig von den tierischen oder pflanzlichen Geweben ab, in denen die Aminosäuren zuerst entdeckt wurden. So ist Glutamin nach dem Weizenprotein Gluten benannt; Tyrosin nach dem griechischen Wort für Käse und Asparagin nach der lateinischen Bezeichnung für Spargel.

Aminosäuren sind biologische Puffer

Aminosäuren gehen untereinander Bindungen ein. Bei der Verkettung von mehr als 100 Aminosäuren sprechen wir von Eiweißen. Diese setzen sich im menschlichen Körper aus bis zu 20 verschiedenen Aminosäuren zusammen. Je nach Häufigkeit und Reihenfolge der zusammengesetzten Aminosäuren gibt es nahezu unendlich viele Möglichkeiten der Aminosäurezusammensetzung.

Aminosäuren können aufgrund ihrer Struktur sowohl sauer als auch basisch reagieren. Je nach pH-Wert der Umgebung liegen diese als Säure oder Base vor. Ändert sich der pH-Wert, ändert sich auch die Struktur der Aminosäure. Diese Eigenschaft spielt für den menschlichen Organismus eine große Rolle. Als biologischer Puffer tragen Aminosäuren dazu bei, den pH-Wert des Blutes konstant zu halten. Sinkt dieser – zum Beispiel aufgrund einer Stoffwechselstörung – fangen die Aminosäuren dies ab und regulieren den pH-Wert wieder nach oben.

Jede Aminosäure hat spezifische Aufgaben im Körper

Die in menschlichen Geweben vorkommenden Aminosäuren lassen sich nach verschiedenen Gesichtspunkten unterscheiden. Je nach Struktur wird zum Beispiel in aliphatische, heterozyklische oder verzweigtkettige Aminosäuren unterschieden. Auch gibt es sogenannte glucogene Aminosäuren. Diese können in Glukose umgewandelt und als Energiequelle genutzt werden. Ketogene Aminosäuren hingegen werden zu Ketonkörpern abgebaut. Unabhängig davon übt jede Aminosäure spezifische Funktionen und Aufgaben im Körper aus.

Glycin ist die einfachste Aminosäure und für den Aufbau wichtiger Substanzen wie Gallensäuren, Kreatin oder Bestandteilen der DNA im Körper verantwortlich. Kollagen besteht zu 20 bis 30% aus Glycin. Alanin ist eine der wichtigsten Aminosäuren, da sich viele weitere Aminosäuren davon ableiten. Alanin kommt mit 2 bis 7% in fast allen Eiweißen vor.

Leucin, Isoleucin und Valin dienen als Energiequellen der Muskeln, sorgen bei Stress für eine ausreichende Eiweißsynthese sowie -speicherung und hemmen gleichzeitig den Eiweißabbau. Erniedrigte Werte, die auf eine Unterversorgung der Aminosäuren hinweisen können, treten daher bei physischem Stress, intensivem Sporttraining und bestimmten Leber- sowie Nierenerkrankungen auf. In sehr hohen Dosen kann es indes zu einem gestörten Transport von Tryptophan im Gehirn kommen. Mögliche Folgen sind verstärkte Symptome bei Epilepsie, Depressionen, Schizophrenie sowie Migräne. Valin, Leucin und Isoleucin sind essenziell und besitzen Seitenketten, die der menschliche Körper nicht selbst aufbauen kann. Ist hingegen der Abbau gestört, entsteht das Krankheitsbild der Ahorn-Sirup-Krankheit. Isoleucin und Valin sind in nennenswerten Mengen in Erdnüssen, Thunfisch, Lachs, Rind- und Kalbfleisch sowie Käse enthalten.

Asparaginsäure und Glutaminsäure zählen zu den sauren Aminosäuren. Asparaginsäure ist häufiger in pflanzlichen als in tierischen Eiweißen zu finden, insbesondere in Keimlingen. Glutaminsäure ist wesentlicher Bestandteil des Weizenproteins Gluten. Besonders reiche Quellen sind Weizen, Mais und Soja. Glutamin fördert unter anderem den Schlaf, die Konzentrationsfähigkeit, die Leistungsfähigkeit und das Zellwachstum. Es ist an der Regeneration von Muskelgewebe beteiligt und reguliert die Harnstoffsynthese. Glutaminsäure kann das Zellgift Ammoniak binden und von den Geweben zur Leber transportieren, wo es abgebaut und ausgeschieden wird. Aus Glutaminsäure entsteht auch der Neurotransmitter Gamma-Amino-Buttersäure (GABA). Ferner kann es im Stoffwechsel zu energiereichen Verbindungen umgewandelt und zur Entgiftung genutzt werden. Als Ausgangssubstanz für das Glutathion soll es das Immunsystem stärken. Eine Unterversorgung macht sich in erster Linie durch Müdigkeit, Appetitlosigkeit und Gewichtsverlust bemerkbar. Ein Mangel tritt auch bei Leistungsstörungen, Erschöpfungszuständen, Schlafstörungen, Unruhe und mangelnder Konzentrationsfähigkeit auf. Doch Glutaminsäure hat auch Schattenseiten. Als Zusatzstoff E620 kann es in hohen Dosen zu Hautkribbeln und Hautrötungen führen. Bekannt geworden ist Glutamat vor allem als Auslöser für das China-Restaurant-Syndrom. Dieses tritt bei Menschen auf, die sehr empfindlich auf Glutamat und dessen Salze reagieren.

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Die biologisch wichtigste Reaktion von Arginin ist dessen Aufspaltung zu Harnstoff. Es ist in der Lage, mit Sauerstoff zu reagieren und den Botenstoff Stickstoffmonoxid (NO) zu bilden. NO wirkt gefäßerweiternd, senkt so den Blutdruck und fördert die Durchblutung der Organe. Arginin wird daher bei Herz-Kreislauf-Erkrankungen, Diabetes mellitus und Arteriosklerose eingesetzt. Ferner stimuliert es die Bildung der weißen Blutzellen und regt die Zellbildung sowie -teilung an. Der Bedarf ist bei einem geschwächten Immunsystem, bei einem Mangel an Wachstumshormonen, bei Bluthochdruck sowie bei Verletzungen und Operationen erhöht. Für Neugeborene ist Arginin essenziell, da in diesem Lebensalter die körpereigene Bildung noch nicht möglich ist. Arginin kommt in Erdnüssen, Sojabohnen, Haselnüssen, Garnelen und Lamm vor. Weitere pflanzliche Quellen sind Kürbiskerne, Pinienkerne sowie Sonnenblumenkerne und Leinsamen. Eiweiße enthalten durchschnittliche 3 bis 6% Arginin.

Lysin ist eine essenzielle Aminosäure. Reichlich vorhanden ist Lysin in Ei-, Milch- und Muskeleiweißen. Es dient als Vorstufe von Carnitin. Außerdem wirkt Lysin antiviral und unterstützt das Immunsystem. Es trägt zum Wachstum, zur Gewebereparatur und zur Gefäßstabilität bei. Ferner ist Lysin an der Bildung von Enzymen, Hormonen und Antikörpern sowie Kollagen beteiligt. Kollagen ist wichtig für die Gefäßelastizität und -stabilisierung und beugt so Herz-Kreislauf-Erkrankungen vor. Lysin bindet sich zusätzlich an Fett-Eiweiß-Komplexe und verhindert dadurch deren Anheftung an die Gefäßwand. Durch die gesteigerte Aufnahme von Kalzium trägt es schlussendlich auch zur Knochengesundheit bei. Eine Unterversorgung an Lysin kann auf ein geschwächtes Immunsystem, Herpes-Infektionen, Osteoporose oder aber Herz-Kreislauf-Erkrankungen deuten.

Serin wird aus Glycin gebildet und kann mit Phosphorsäure verbunden sein. Das wichtigste Serin-haltige Eiweiß ist das Casein der Milch. Threonin ist eine Vorläufersubstanz für die Aminosäuren Glycin und Serin. Es ist am Wachstum und an der Energiegewinnung sowie am Harnsäure- und Eiweiß-Stoffwechsel beteiligt. Indem es die Bildung von Antikörpern anregt, stärkt es das Immunsystem. Außerdem ist Threonin für die Funktion der Thymusdrüse wichtig. Der Bedarf steigt bei starken körperlichen Leistungen, einer stark getreidebetonten Kost (wie z.B. in Entwicklungsländern), hyperaktiven Nervenreaktionen und neuromuskulären Störungen. Erste Symptome eines Mangels können Müdigkeit, Appetitverlust und Gewichtsverlust sein. Threonin kommt insbesondere in Weizenkeimen, Sojabohnen, Linsen, Bachforellen und Sonnenblumenkernen vor.

Cystein und Methionin sind schwefelhaltige Aminosäuren. Cystein findet sich vorwiegend in Hornsubstanzen wie zum Beispiel in Haaren und Nägeln. Es wird im Organismus aus Methionin und Serin aufgebaut. Methionin ist essenziell und in Ei, Fleisch sowie Milch enthalten. Es ist an der Hämoglobinsynthese beteiligt und spielt im Fettstoffwechsel eine Rolle. Außerdem ist Methionin an der Bildung von wichtigen Körpersubstanzen wie Carnitin, Cholin, Adrenalin, Kreatin, Melatonin, Nukleinsäuren und Neurotransmittern beteiligt. Es ist ferner Vorläufersubstanz für Cystein, Glutathion und Taurin. Methionin unterstützt die Regeneration von Leber- und Nierenschäden und ist in den Selenstoffwechsel involviert. Eine Unterversorgung kann mit Antriebsschwäche, Depressionen und psychiatrischen Störungen einhergehen. Die Konzentration im Blut ist bei oxidativem Stress, einer Belastung mit Schwermetallen, Depressionen, Allergien, Harnwegsinfektionen, Leberentzündungen sowie Morbus Parkinson häufig erniedrigt. Hier besteht ein Mehrbedarf. In zu hohen Dosen aber erhöht es die Ausscheidung von Kalzium und sollte nicht bei Osteoporose eingesetzt werden. Bei Schizophrenie sind dann verstärkte Halluzinationen möglich.

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Phenylalanin und Tyrosin sind zusätzlich mit einer Ringstruktur ausgestattet. Besonders reich an Phenylalanin ist das Eiprotein. Phenylalanin ist Ausgangssubstanz der Neurotransmitter Dopamin, Noradrenalin und Adrenalin. Es verzögert den Abbau der Enkephaline im Gehirn und wirkt somit entzündungshemmend. Außerdem ist die Aminosäure an der Bildung des Schilddrüsenhormons Thyroxin beteiligt. Der Farbstoff Melanin, der in Haut, Haaren und der Augenhaut vorkommt, wird ebenfalls aus Phenylalanin gebildet. Bei akutem und chronischem Stress, bei Depressionen, chronischen Schmerzen und Morbus Parkinson ist der Bedarf erhöht. Ein Mangel kann zu Störungen im Aufbau von Körpereiweiß führen, in dessen Folge neurologische Schäden möglich sind. Im Säuglingsalter ist Phenylalanin essenziell. Bei einem angeborenen Enzymmangel kommt es zur sogenannten Phenylketonurie, die eine lebenslange strenge Diät zur Folge hat. Bei Überdosierungen können indes Kopfschmerzen, Angstzustände und Bluthochdruck auftreten. Phenylalanin ist reichlich in Sojabohnen, Erdnüssen, Mandeln, Thunfisch und Rindfleisch enthalten.

Für die menschliche Ernährung sind auch Histidin und Tryptophan von besonderer Bedeutung. Der Muskel nutzt Histidin zum Aufbau von Kreatin. Diese Substanz spielt als Kreatinphosphat in der Energiegewinnung im Muskel eine Rolle. Aus Histidin entsteht beim Rösten, Braten oder im Verlauf der Käsereifung Histamin. Das biogene Amin senkt den Blutdruck, regt die Produktion von Magensaft an und steigert die Darmbewegung. Zudem ist Histamin für die Auslösung von Allergien oder der Histaminintoleranz mit verantwortlich. Eine Unterversorgung an Histidin kann bei Arthritis, Blutarmut oder chronischem Nierenversagen auftreten. Sojabohnen, Linsen, Bohnen, Thunfisch und Schweinefleisch sind nennenswerte Nahrungsquellen. Auch Steinpilze, Erdnüsse und Algen zählen dazu.

Tryptophan dient nicht nur als Eiweißbaustein, sondern ist auch für die Synthese von Niacin wichtig und stellt eine Vorstufe für Serotonin dar. Serotonin reguliert den Schlaf-Wach-Rhythmus und fungiert als Stimmungsaufheller. Die Konzentration an Tryptophan im Blut ist häufig bei Leistungssportlern, Depressionen und Schlafstörungen erniedrigt, was auf einen Mehrbedarf hinweist. In zu hohen Dosen können jedoch Muskelschmerzen und Müdigkeit auftreten. Tryptophan kommt insbesondere in Cashewkernen, Kalbfleisch, Sonnenblumenkernen, Thunfisch und Putenbrust vor. Weitere pflanzliche Quellen sind Kräutertees, Mungobohnen, Steinpilze und Grünkohl. Prolin wird aus Glutaminsäure gebildet und ist vor allem in Kollagen und Bindegeweben enthalten.

Essenzielle Aminosäuren können vom Körper selbst nicht gebildet werden

Aminosäuren können über verschiedene Prozesse ineinander umgewandelt werden. Die Voraussetzung dafür ist nur bei 11 der 20 proteinogenen Aminosäuren gegeben. Die übrigen müssen mit der Nahrung aufgenommen werden und sind daher essenziell. Dazu gehören

  • Isoleucin
  • Leucin
  • Lysin
  • Methionin
  • Phenylalanin
  • Threonin
  • Tryptophan
  • Valin
  • Histidin (für Säuglinge essenziell)
  • Arginin (für Säuglinge essenziell)

Zudem gibt es Aminosäuren, die nur bei bestimmten Erkrankungen wie Fieber oder Infektionen lebensnotwendig sind. Dazu gehören Cystein, Tyrosin, Arginin und Glutaminsäure. Es gibt einige angeborene Stoffwechselstörungen, bei denen Enzyme zur Synthese spezieller Aminosäuren ausfallen. Bekanntestes Beispiel ist die Phenylketonurie. Bei dieser Krankheit kann Phenylalanin nicht in Tyrosin umgewandelt werden, Tyrosin ist für diese Menschen dann eine essenzielle Aminosäure.

Ein weiterer Begriff ist der der limitierenden Aminosäure. Dabei handelt es sich um diejenige essenzielle Aminosäure eines Nahrungseiweißes, das im Lebensmittel von allen Aminosäuren am wenigsten vorkommt. Hierzu gehören beispielsweise Lysin im Getreide, Methionin in Hülsenfrüchten und Tryptophan in Mais.

Spezielle Diagnostik und Substitution bei Gesunden nicht notwendig

Auch wenn Aminosäuren viele wichtige Funktionen im Körper übernehmen, so ist eine Substitution in der Regel nicht notwendig. Eine Unterversorgung bei Gesunden tritt eher selten auf. Nur spezielle Erkrankungen und Lebenssituationen erfordern ein Monitoring spezifischer Aminosäurekonzentrationen. Daher spielt auch die Diagnostik von Aminosäuren in der Ernährungsberatung meist nur eine untergeordnete Rolle. Sollte eine Supplementation dennoch notwendig werden, so empfiehlt sich die Aufnahme in kleineren Dosen zu den Mahlzeiten. Die Salze der jeweiligen Aminosäuren besitzen die beste Bioverfügbarkeit.

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